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<!DOCTYPE html>

<title>Octapeptide</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Octapeptide</h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr">Octapeptide gehören zu den <a href="Oligopeptide" title="Oligopeptide">Oligopeptiden</a> und sind aus acht <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäure</a>-Bausteinen aufgebaut. Die Bezeichnung „Aminosäure-Baustein“ kommt daher, dass die einzelnen Aminosäuren über <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindungen</a> miteinander verknüpft sind. Dabei erfolgt die Ausbildung einer solchen Bindung durch Wasserabspaltung zwischen der <a href="Aminogruppe" title="Aminogruppe">Aminogruppe</a> einer Aminosäure und der <a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> einer anderen Aminosäure.

Wie der Großteil der <a href="Peptide" class="mw-redirect" title="Peptide">Peptide</a> kommen auch die Octapeptide zu einem großen Teil in Organismen vor, in denen sie wichtige Funktionen haben. Des Weiteren sind viele Octapeptide <a href="Pharmakologie" title="Pharmakologie">pharmakologisch</a> aktiv. Zu diesem Zweck werden auch viele dieser Verbindungen synthetisch hergestellt.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Lineare_Octapeptide">Lineare Octapeptide</h2></div>

Sind Octapeptide linear aufgebaut, sind die Aminosäure-Bausteine in einer Kette über sieben Peptidbindungen miteinander verknüpft.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Adrenorphin">Adrenorphin</h3></div>

Adrenorphin ist auch unter dem Namen Metorphamid bekannt und zählt zu den <a href="Opioidpeptid" class="mw-redirect" title="Opioidpeptid">Opioidpeptiden</a>. 1983 wurde es von einer japanischen Forschergruppe um Kensaku Mizuno (* 1952)<a href="#cite_note-Mizuno-1">[1]</a> erstmals aus einem menschlichen <a href="Ph%C3%A4ochromozytom" title="Phäochromozytom">Phäochromozytom</a>-<a href="Tumor" title="Tumor">Tumor</a> des <a href="Nebennierenmark" class="mw-redirect" title="Nebennierenmark">Nebennierenmarks</a> sowie von einer Gruppe mit dem US-Amerikaner Christopher J. Evans (* 1954)<a href="#cite_note-E-Mail-2">[2]</a> aus dem Gehirn eines Rindes erhalten.<a href="#cite_note-Matsuo-3">[3]</a><a href="#cite_note-Weber-4">[4]</a> Es ist das erste Peptid, das mit einem amidierten C-Terminus in Säugetieren gefunden wurde. Proenkephalin A bildet den Vorläuferstoff dieses Peptids.<a href="#cite_note-Matsuo-3">[3]</a> Adrenorphin bindet an <a href="Opioidrezeptor#Rezeptoren" class="mw-redirect" title="Opioidrezeptor">μ- und κ-Opioid-Rezeptoren</a>.<a href="#cite_note-Weber-4">[4]</a>

<td>Aminosäurensequenz nach <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a>/<a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a><a href="#cite_note-CRC-5">[5]</a> (mit interaktivem Schaltfeld) und Strukturformel (mit grün gefärbtem N-Terminus und blau gefärbtem C-Terminus)

</td>

<td>Natürliches Vorkommen

</td></tr>

<tr>

<td>

Adrenorphin

</td>

<td>

Adrenorphin kommt im Gehirn von <a href="Rinder" title="Rinder">Rindern</a> vor<a href="#cite_note-Weber-4">[4]</a>

</td></tr>

</tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Angiotensin_II">Angiotensin II</h3></div>

<td>Aminosäurensequenz nach <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a>/<a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a><a href="#cite_note-CRC-5">[5]</a> (mit interaktivem Schaltfeld) und Strukturformel (mit grün gefärbtem N-Terminus und blau gefärbtem C-Terminus)

</td>

<td>Natürliches Vorkommen

</td></tr>

<tr>

<td>

<a href="Angiotensin_II" title="Angiotensin II">Angiotensin II</a>

</td>

<td>

Angiotensin II wird im <a href="Blutplasma" title="Blutplasma">Blutplasma</a> gebildet<a href="#cite_note-Skeggs-6">[6]</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Angiotensin II (früher: Hypertensin II)<a href="#cite_note-Braun-7">[7]</a> ist ein <a href="Peptidhormon" class="mw-redirect" title="Peptidhormon">Peptidhormon</a>, das durch das <a href="Angiotensin-konvertierendes_Enzym" title="Angiotensin-konvertierendes Enzym">Angiotensin-konvertierende Enzym</a> aus <a href="Angiotensin_I" title="Angiotensin I">Angiotensin I</a> gebildet wird.<a href="#cite_note-Kahn-8">[8]</a> 1953 gelang es einer Gruppe um den US-amerikanischen Biochemiker Leonard T. Skeggs (1918–2002)<a href="#cite_note-BioSkeggs-9">[9]</a> zu zeigen, dass dieses Octapeptid im <a href="Blutplasma" title="Blutplasma">Blutplasma</a> gebildet wird.<a href="#cite_note-Skeggs-6">[6]</a> Durch Angiotensin II wird der Blutdruck durch <a href="Vasokonstriktion" title="Vasokonstriktion">Vasokonstriktion</a> sowie durch Verstärkung der Ausschüttung von <a href="Aldosteron" title="Aldosteron">Aldosteron</a> in der <a href="Nebennierenrinde" class="mw-redirect" title="Nebennierenrinde">Nebennierenrinde</a> gesteigert. Zusätzlich zeigt Angiotensin II stimulierende Effekte auf die <a href="Glykogenolyse" title="Glykogenolyse">Glykogenolyse</a> in der Leber, auf die Wiederaufnahme von Natrium-Ionen in der Niere, auf die Freisetzung von <a href="Vasopressin" class="mw-redirect" title="Vasopressin">Vasopressin</a> im Gehirn und auf die Freisetzung des <a href="Corticotropin" class="mw-redirect" title="Corticotropin">Corticotropins</a> in der <a href="Hypophyse" title="Hypophyse">Hypophyse</a>.<a href="#cite_note-JakubkeH-10">[10]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Cyclische_Octapeptide">Cyclische Octapeptide</h2></div>

Durch die Ausbildung einer achten Peptidbindung kommt es zu einem <a href="Cyclisierung" title="Cyclisierung">Ringschluss</a>, sodass die ringförmige Gestalt der <a href="Cyclopeptide" title="Cyclopeptide">Cyclopeptide</a> entsteht. Dies ist ebenfalls durch weitere kovalente Bindungen möglich, wie bei Hymenistatin-I.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="α-Amanitin">α-Amanitin</h3></div>

<td>Aminosäurensequenz nach <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a>/<a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a><a href="#cite_note-CRC-5">[5]</a> (mit interaktivem Schaltfeld) und Strukturformel (mit grün gefärbtem N-Terminus und blau gefärbtem C-Terminus)

</td>

<td>Natürliches Vorkommen

</td></tr>

<tr>

<td>

<a href="%CE%91-Amanitin" title="Α-Amanitin">α-Amanitin</a>

</td>

<td>

α-Amanitin kommt in den <a href="Knollenbl%C3%A4tterpilze" class="mw-redirect" title="Knollenblätterpilze">Knollenblätterpilzen</a> vor, wie z. B. im <a href="Gr%C3%BCner_Knollenbl%C3%A4tterpilz" title="Grüner Knollenblätterpilz">Grünen Knollenblätterpilz</a> Amanita phalloides<a href="#cite_note-Th.Wieland-11">[11]</a><a href="#cite_note-H.Wieland-12">[12]</a>

</td></tr>

</tbody></table>

α-Amanitin gehört zu den <a href="Amatoxine" title="Amatoxine">Amatoxinen</a>. Dies sind toxische, bicyclische Octapeptide, die z. B. in den <a href="Knollenbl%C3%A4tterpilze" class="mw-redirect" title="Knollenblätterpilze">Knollenblätterpilzen</a> vorkommen.<a href="#cite_note-Th.Wieland-11">[11]</a> Dieses Octapeptid ist das erste Peptid der Amatoxine, das 1941 von einer Gruppe um den deutschen Chemiker <a href="Heinrich_Wieland" title="Heinrich Wieland">Heinrich Wieland (1877–1957)</a> aus dem <a href="Gr%C3%BCner_Knollenbl%C3%A4tterpilz" title="Grüner Knollenblätterpilz">Grünen Knollenblätterpilz</a> Amanita phalloides isoliert wurde.<a href="#cite_note-H.Wieland-12">[12]</a> Es wurde zunächst nur Amanitin genannt. Erst als 1949 ein weiterer Amanitin-ähnlicher Giftstoff entdeckt wurde, kam es zu der Bezeichnung α-Amanitin.<a href="#cite_note-beta-Amanitin-13">[13]</a>

Für Wirkungsweise von α-Amanitin ist charakteristisch, dass es ein <a href="Inhibitor" title="Inhibitor">Inhibitor</a> der <a href="RNA-Polymerase_II" title="RNA-Polymerase II">RNA-Polymerase II</a> ist.<a href="#cite_note-Fiume-14">[14]</a> Aufgrund dieser Eigenschaft soll es möglich sein, diesen Stoff in der Krebsbehandlung einzusetzen.<a href="#cite_note-Riede-15">[15]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Hymenistatin-I">Hymenistatin-I</h3></div>

<td>Aminosäurensequenz nach <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a>/<a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a><a href="#cite_note-CRC-5">[5]</a> (mit interaktivem Schaltfeld) und Strukturformel (mit grün gefärbtem N-Terminus und blau gefärbtem C-Terminus)

</td>

<td>Natürliches Vorkommen

</td></tr>

<tr>

<td>

Hymenistatin-I

</td>

<td>Hymenistatin-I kommt im <a href="Hornkieselschw%C3%A4mme" title="Hornkieselschwämme">Hornkieselschwamm</a> Hymeniacidon vor<a href="#cite_note-Pettit-16">[16]</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Hymenistatin-I wurde 1989 von einem Team um den US-amerikanischen Chemiker George R. Pettit (* 1929)<a href="#cite_note-Byars-17">[17]</a> aus Schwämmen der Gattung Hymeniacidon isoliert, die der Klasse der <a href="Hornkieselschw%C3%A4mme" title="Hornkieselschwämme">Hornkieselschwämme</a> angehören.<a href="#cite_note-Pettit-16">[16]</a> Ähnlich wie <a href="Ciclosporin" title="Ciclosporin">Ciclosporin</a> unterbindet dieses Octapeptid die <a href="Humorale_Immunantwort" title="Humorale Immunantwort">humorale</a> und <a href="Zellul%C3%A4re_Immunantwort" title="Zelluläre Immunantwort">zelluläre Immunantwort</a>.<a href="#cite_note-Wieczorek-18">[18]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Moroidin">Moroidin</h3></div>

<td>Aminosäurensequenz nach <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a>/<a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a><a href="#cite_note-CRC-5">[5]</a> (mit interaktivem Schaltfeld) und Strukturformel (mit grün gefärbtem N-Terminus und blau gefärbtem C-Terminus)

</td>

<td>Natürliches Vorkommen

</td></tr>

<tr>

<td>

<a href="Moroidin" class="mw-redirect" title="Moroidin">Moroidin</a>

</td>

<td>

Moroidin kommt in den Brennhaaren der <a href="Brennnesselgew%C3%A4chse" title="Brennnesselgewächse">Brennnesselgewächse</a> vor, wie z. B. in <a href="Dendrocnide_moroides" class="mw-redirect" title="Dendrocnide moroides">Dendrocnide moroides</a><a href="#cite_note-Leung-19">[19]</a><a href="#cite_note-Watters-20">[20]</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Moroidin ist ein bicyclisches Octapeptid, welches eine ungewöhnliche Brücke zwischen dem Nτ-Atom im <a href="Imidazol" title="Imidazol">Imidazol-Ring</a> des Histidins und dem C2-Atom im <a href="Indol" title="Indol">Indol-Ring</a> des Tryptophans aufweist. Zwischen dem C6-Atom desselben Ringes sowie dem C3-Atom im Rest des Leucins befindet sich die zweite Brücke.

Das Molekül ist in den Brennhaaren von Pflanzen der Familie der <a href="Brennnesselgew%C3%A4chse" title="Brennnesselgewächse">Brennnesselgewächse</a> (z. B. in Laportea moroides und <a href="Dendrocnide_moroides" class="mw-redirect" title="Dendrocnide moroides">Dendrocnide moroides</a>) enthalten, aus denen es 1985 durch eine Arbeitsgruppe um den britischen Biochemiker Dudley H.Williams (1937–2010)<a href="#cite_note-Williams-21">[21]</a> isoliert wurde.<a href="#cite_note-Leung-19">[19]</a><a href="#cite_note-Watters-20">[20]</a> Es scheint für Schmerz, Rötung etc. bei Kontakt mit diesen Brennesselarten verantwortlich zu sein.<a href="#cite_note-Leung-19">[19]</a><a href="#cite_note-Watters-20">[20]</a> Weiterhin wurde herausgefunden, dass Moroidin die <a href="Tubulin" class="mw-redirect" title="Tubulin">Tubulin</a>-<a href="Polymerisation" title="Polymerisation">Polymerisation</a> unterbindet und somit als neue Klasse der <a href="Mikrotubulus" title="Mikrotubulus">Mikrotubuli</a>-<a href="Inhibitor" title="Inhibitor">Inhibitoren</a> vorgeschlagen wird.<a href="#cite_note-Morita-22">[22]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Octreotid">Octreotid</h3></div>

<td>Aminosäurensequenz nach <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a>/<a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a><a href="#cite_note-CRC-5">[5]</a> (mit interaktivem Schaltfeld) und Strukturformel (mit grün gefärbtem N-Terminus und blau gefärbtem C-Terminus)

</td></tr>

<tr>

<td>

<a href="Octreotid" title="Octreotid">Octreotid</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Octreotid ist ein synthetisches <a href="Somatostatin" title="Somatostatin">Somatostatin</a>-Analogon und auch unter dem Namen Sandostatin® bekannt. Es wurde erstmals 1982 von einer Arbeitsgruppe des Pharmakonzerns <a href="Sandoz" title="Sandoz">Sandoz</a> in der Schweiz synthetisiert.<a href="#cite_note-Bauer-23">[23]</a> An der Struktur des Octapeptids ist auffällig, dass die Aminosäure <a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a> zu einem <a href="Aminoalkohole" title="Aminoalkohole">Aminoalkohol</a>, Threoninol<a href="#cite_note-24">[24]</a>, <a href="Reduktion_(Chemie)" title="Reduktion (Chemie)">reduziert</a> wurde.<a href="#cite_note-IUPAC-25">[25]</a>

Das Octapeptid ist pharmakologisch aktiv und hemmt unter anderem die Ausschüttung von dem Wachstumshormon <a href="Somatropin" title="Somatropin">Somatropin</a>.<a href="#cite_note-Mohr-26">[26]</a> Es wird z. B. in der symptomatischen Therapie von <a href="Gastroenteropankreatischer_neuroendokriner_Tumor" title="Gastroenteropankreatischer neuroendokriner Tumor">gastroenteropankreatischen Tumoren</a>, wie <a href="Karzinoid" title="Karzinoid">Karzinoiden</a>, <a href="Vipom" class="mw-redirect" title="Vipom">Vipomen</a> und <a href="Glucagonom" title="Glucagonom">Glucagonomen</a> eingesetzt.<a href="#cite_note-Herzig-27">[27]</a> Es hat sich gezeigt, dass <a href="Subkutan" title="Subkutan">subkutan</a> verabreichtes Octreotid gegen <a href="Cluster-Kopfschmerz" title="Cluster-Kopfschmerz">Cluster-Kopfschmerzen</a> wirksam ist.<a href="#cite_note-Matharu-28">[28]</a> Da Octreotid die <a href="Sekretion#Einteilung" title="Sekretion">innere Sekretion</a> von <a href="Gastrointestinal" class="mw-redirect" title="Gastrointestinal">gastrointestinaler</a> <a href="Peptidhormon" class="mw-redirect" title="Peptidhormon">Peptidhormonen</a> (z. B. <a href="Cholezystokinin" class="mw-redirect" title="Cholezystokinin">Cholezystokinin</a>) hemmt, sind Nebenwirkungen wie Gallenstein-Bildung möglich.<a href="#cite_note-Matharu-28">[28]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-Mizuno-1"><a href="#cite_ref-Mizuno_1-0">↑</a> Tohuku University: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://db.tohoku.ac.jp/whois/e_detail/2c6b6170840fc7db94594e52f3902c6c.html">'Researchs Information: Kensaku Mizuno.'</a> 17. März 2017, abgerufen am: 3. Juli 2017.

</li>

<li id="cite_note-E-Mail-2"><a href="#cite_ref-E-Mail_2-0">↑</a> Die Information zum Geburtsjahr stammt von Herrn Evans persönlich (E-Mail-Kontakt am 3. Juli 2017)

</li>

<li id="cite_note-Matsuo-3">↑ <a href="#cite_ref-Matsuo_3-0">a</a> <a href="#cite_ref-Matsuo_3-1">b</a> H. Matsuo, A. Miyata, K. Mizuno: Novel C-terminally amidated opioid peptide in human phaeochromocytoma tumour. In: <a href="Nature" title="Nature">Nature</a>. Band 35, 1983, S. 721–723. <a href="https://doi.org/10.1038/305721a0" class="extiw external" title="doi:10.1038/305721a0">doi:10.1038/305721a0</a>.

</li>

<li id="cite_note-Weber-4">↑ <a href="#cite_ref-Weber_4-0">a</a> <a href="#cite_ref-Weber_4-1">b</a> <a href="#cite_ref-Weber_4-2">c</a> E. Weber, F. S. Esch, P. Böhlen, S. Paterson, A. D. Corbett, A. T. McKnight, H. W. Kosterlitz, J. D. Barchas, C. J. Evans: Metorphamide: isolation, structure, and biologic activity of an amidated opioid octapeptide from bovine brain. In: <a href="Proceedings_of_the_National_Academy_of_Sciences" class="mw-redirect" title="Proceedings of the National Academy of Sciences">Proceedings of the National Academy of Science of the United States.</a> Band 80, Nr. 23, 1983, S. 7362–7366. <a href="https://doi.org/10.1073/pnas.80.23.7362" class="extiw external" title="doi:10.1073/pnas.80.23.7362">doi:10.1073/pnas.80.23.7362</a>.

</li>

<li id="cite_note-CRC-5">↑ <a href="#cite_ref-CRC_5-0">a</a> <a href="#cite_ref-CRC_5-1">b</a> <a href="#cite_ref-CRC_5-2">c</a> <a href="#cite_ref-CRC_5-3">d</a> <a href="#cite_ref-CRC_5-4">e</a> <a href="#cite_ref-CRC_5-5">f</a> G. D. Fassman (Hrsg.): Handbook of Biochemistry an Molecular Biology. (= Proteins. Volume I). 3. Auflage. CRC Press, Cleveland 1976, ISBN 0-87819-504-1, S. 1–108.

</li>

<li id="cite_note-Skeggs-6">↑ <a href="#cite_ref-Skeggs_6-0">a</a> <a href="#cite_ref-Skeggs_6-1">b</a> L. T. Skeggs, W. H. Marsh, J. R. Kahn, N. P. Shumway: The existence of two forms of Hypertensin. In: <a href="Journal_of_Experimental_Medicine" title="Journal of Experimental Medicine">Journal of Experimental Medicine</a>. Band 99, Nr. 3, 1954, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2136205/">PMC 2136205</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-Braun-7"><a href="#cite_ref-Braun_7-0">↑</a> E. Braun-Menendez, I. H. Page: Suggested Revision of Nomenclature – Angiotensin. In: <a href="Science" title="Science">Science</a>. Band 127, Nr. 3292, S. 242. <a href="https://doi.org/10.1126/science.127.3292.242-a" class="extiw external" title="doi:10.1126/science.127.3292.242-a">doi:10.1126/science.127.3292.242-a</a>.

</li>

<li id="cite_note-Kahn-8"><a href="#cite_ref-Kahn_8-0">↑</a> L. T. Skeggs, J. R. Kahn, N. P. Shumway: The Preparation and Function of the Hypertensin-Converting Enzyme. In: <a href="Journal_of_Experimental_Medicine" title="Journal of Experimental Medicine">Journal of Experimental Medicine</a>. Band 103, Nr. 3, 1956, S. 295–299. <a href="https://doi.org/10.1084/jem.103.3.295" class="extiw external" title="doi:10.1084/jem.103.3.295">doi:10.1084/jem.103.3.295</a>.

</li>

<li id="cite_note-BioSkeggs-9"><a href="#cite_ref-BioSkeggs_9-0">↑</a> Case Western Reserve University: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20060916145045/http://www.case.edu/pubs/cnews/2002/12-19/skeggs.htm">In Memoriam: Skeggs worked on artificial kidney</a> In: Campus News. 2. Dezember 2004, abgerufen am: 29. Juni 2017.

</li>

<li id="cite_note-JakubkeH-10"><a href="#cite_ref-JakubkeH_10-0">↑</a> H.-D. Jakubke: Peptide. <a href="Spektrum_Akademischer_Verlag" class="mw-redirect" title="Spektrum Akademischer Verlag">Spektrum Akademischer Verlag</a>, Heidelberg / Berlin / Oxford 1996, ISBN 3-8274-0000-7, S. 323.

</li>

<li id="cite_note-Th.Wieland-11">↑ <a href="#cite_ref-Th.Wieland_11-0">a</a> <a href="#cite_ref-Th.Wieland_11-1">b</a> T. Wieland: Struktur und Wirkung der Amatoxine. In: <a href="The_Science_of_Nature" title="The Science of Nature">Die Naturwissenschaften</a>. Band 59, Nr. 6, 1972, S. 225–231. <a href="https://doi.org/10.1007/BF00610196" class="extiw external" title="doi:10.1007/BF00610196">doi:10.1007/BF00610196</a>.

</li>

<li id="cite_note-H.Wieland-12">↑ <a href="#cite_ref-H.Wieland_12-0">a</a> <a href="#cite_ref-H.Wieland_12-1">b</a> H. Wieland, R. Hallermeyer, W. Zilg: Über die Gifte des Knollenblätterpilzes. VI: Amanitin, das Hauptgift des Knollenblätterpilzes. In: <a href="Justus_Liebigs_Annalen_der_Chemie" title="Justus Liebigs Annalen der Chemie">Justus Liebigs Annalen der Chemie</a>. Band 548, Nr. 1, 1941, S. 1–18. <a href="https://doi.org/10.1002/jlac.19415480102" class="extiw external" title="doi:10.1002/jlac.19415480102">doi:10.1002/jlac.19415480102</a>.

</li>

<li id="cite_note-beta-Amanitin-13"><a href="#cite_ref-beta-Amanitin_13-0">↑</a> Th. Wieland, L. Wirth, E. Fischer: Über die Giftstoffe des Knollenblätterpilzes VII. β-Amanitin, eine dritte Komponente des Knollenblätterpilzgiftes. In: <a href="Justus_Liebigs_Annalen_der_Chemie" title="Justus Liebigs Annalen der Chemie">Justus Liebigs Annalen der Chemie</a>. Band 564, Nr. 2, 1949, S. 152–160. <a href="https://doi.org/10.1002/jlac.19495640208" class="extiw external" title="doi:10.1002/jlac.19495640208">doi:10.1002/jlac.19495640208</a>

</li>

<li id="cite_note-Fiume-14"><a href="#cite_ref-Fiume_14-0">↑</a> H. Faulstich, T. Weiland, L. Fiume: Amatoxins, Phallotoxins, Phallolysin, and Antamanide: The Biologically Active Components of Poisonous Amanita Mushroom. In: CRC Critical Reviews in Biochemistry. Band 5, Nr. 3, 1978, S. 185–260, <a href="https://doi.org/10.3109/10409237809149870" class="extiw external" title="doi:10.3109/10409237809149870">doi:10.3109/10409237809149870</a>.

</li>

<li id="cite_note-Riede-15"><a href="#cite_ref-Riede_15-0">↑</a> I. Riede: Switch the Tumor Off: From Genes to Amanita Therapy. In: American Journal of Biomedical Research. Band 1, Nr. 4, 2013, S. 93–107. <a href="https://doi.org/10.12691/ajbr-1-4-5" class="extiw external" title="doi:10.12691/ajbr-1-4-5">doi:10.12691/ajbr-1-4-5</a>.

</li>

<li id="cite_note-Pettit-16">↑ <a href="#cite_ref-Pettit_16-0">a</a> <a href="#cite_ref-Pettit_16-1">b</a> G. R. Pettit, P. J. Clewlow, C. Dufresne, D. L. Doubek, R. L. Cerny, K. Rützler: Antineoplastic Agents. 193. Isolation and Structure of the Cyclic Peptide Hymenistatin 1. In: <a href="Canadian_Journal_of_Chemistry" title="Canadian Journal of Chemistry">Canadian Journal of Chemistry</a>. Band 68, Nr. 5, 1990, S. 708–711. <a href="https://doi.org/10.1139/v90-110" class="extiw external" title="doi:10.1139/v90-110">doi:10.1139/v90-110</a>.

</li>

<li id="cite_note-Byars-17"><a href="#cite_ref-Byars_17-0">↑</a> R. S. Byars: Waging War on Cancer – Dr. Pettit's Lifelong Quest to Find Cures. Friesenpress, Victoria 2015, ISBN 978-1-4602-5976-4, S. 1ff.

</li>

<li id="cite_note-Wieczorek-18"><a href="#cite_ref-Wieczorek_18-0">↑</a> M. Cebrat, Z. Wieczorek, I. Z. Siemion: Immunosuppressive Activity of Hymenistatin I. In: <a href="Peptides" title="Peptides">Peptides</a>. Band 17, Nr. 2, 1996, S. 191–196. <a href="https://doi.org/10.1016/0196-9781(95)02123-X" class="extiw external" title="doi:10.1016/0196-9781(95)02123-X">doi:10.1016/0196-9781(95)02123-X</a>.

</li>

<li id="cite_note-Leung-19">↑ <a href="#cite_ref-Leung_19-0">a</a> <a href="#cite_ref-Leung_19-1">b</a> <a href="#cite_ref-Leung_19-2">c</a> C. Leung, D. H. Williams, J. C. J. Barna, S. Foti, P. B. Oelrichs: Structural Studies on the Peptide Moroidin from Laportea Moroides. In: <a href="Tetrahedron" title="Tetrahedron">Tetrahedron</a>. Band 42, Nr. 12, 1986, S. 3333–3348. <a href="https://doi.org/10.1016/S0040-4020(01)87397-X" class="extiw external" title="doi:10.1016/S0040-4020(01)87397-X">doi:10.1016/S0040-4020(01)87397-X</a>.

</li>

<li id="cite_note-Watters-20">↑ <a href="#cite_ref-Watters_20-0">a</a> <a href="#cite_ref-Watters_20-1">b</a> <a href="#cite_ref-Watters_20-2">c</a> P. B. Oelrichs, D. H. Williams: Two Naturrally Occurring Toxins Causing Stock Lossed. In: D. Watters, M. Lavin, D. Maguire, J. Pearn (Hrsg.): Toxins and Targets – Effects of Natural and Synthetic Poisons on Living Cells and Fragile Ecosystems. Harwood Academic Publishers, Chur 1992, ISBN 3-7186-5194-7, S. 119–120. (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=O-3DGeeWmAoC&pg=PA119#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche)

</li>

<li id="cite_note-Williams-21"><a href="#cite_ref-Williams_21-0">↑</a> D. J. Daley: Professor Dudley H. Williams ScD, FRS 1937–2010. In: <a href="Rapid_Communications_in_Mass_Spectrometry" title="Rapid Communications in Mass Spectrometry">Rapid Communications in Mass Spectrometry</a>. Band 25, Nr. 8, 2011, S. 117–118. <a href="https://doi.org/10.1002/rcm.4964" class="extiw external" title="doi:10.1002/rcm.4964">doi:10.1002/rcm.4964</a>.

</li>

<li id="cite_note-Morita-22"><a href="#cite_ref-Morita_22-0">↑</a> H. Morita, K. Shimbo, H. Shigemori, J. Kobayashi: Antimiotic Activity of Moroidin, a Bicyclic Peptide from the Seed of Celosia argentea. In: <a href="Bioorganic_%26_Medicinal_Chemistry_Letters" title="Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters">Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters</a>. Band 10, Nr. 5, 2000, S. 469–471. <a href="https://doi.org/10.1016/S0960-894X(00)00029-9" class="extiw external" title="doi:10.1016/S0960-894X(00)00029-9">doi:10.1016/S0960-894X(00)00029-9</a>.

</li>

<li id="cite_note-Bauer-23"><a href="#cite_ref-Bauer_23-0">↑</a> W. Bauer, U. Briner, W. Doepfner, R. Haller, R. Huguenin, P. Marbach, T. J. Petcher, J. Pless: SMS 201–995: A very potent and selective octapeptide analogue of somatostatin with prolonged action. In: <a href="Life_Sciences" class="mw-redirect" title="Life Sciences">Life Sciences</a>. Band 31, Nr. 11, 1982, S. 1133–1140. <a href="https://doi.org/10.1016/0024-3205(82)90087-X" class="extiw external" title="doi:10.1016/0024-3205(82)90087-X">doi:10.1016/0024-3205(82)90087-X</a>.

</li>

<li id="cite_note-24"><a href="#cite_ref-24">↑</a> Eintrag zu <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.chemspider.com/Chemical-Structure.1534111.html">Threoninol</a> in der <a href="ChemSpider" title="ChemSpider">ChemSpider</a>-Datenbank der <a href="Royal_Society_of_Chemistry" title="Royal Society of Chemistry">Royal Society of Chemistry</a>, abgerufen am 18. November 2019.

</li>

<li id="cite_note-IUPAC-25"><a href="#cite_ref-IUPAC_25-0">↑</a> <a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a> & <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a> Joint Commission on Biochemical Nomenclature (Hrsg.): Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides (Recommendations 1983). In: <a href="Pure_and_Applied_Chemistry" title="Pure and Applied Chemistry">Pure and Applied Chemistry</a>. Band 56, Nr. 5, 1984, S. 605. <a href="https://doi.org/10.1351/pac198456050595" class="extiw external" title="doi:10.1351/pac198456050595">doi:10.1351/pac198456050595</a>.

</li>

<li id="cite_note-Mohr-26"><a href="#cite_ref-Mohr_26-0">↑</a> Lüllmann, H.; Mohr, K.; Wehling, M.: Pharmakologie und Toxikologie: Arzneimittel verstehen – Medikamente gezielt einsetzen. 15. Auflage, Georg Thieme Verlag, Stuttgart, 2003, ISBN 3-13-368515-5, S. 356.

</li>

<li id="cite_note-Herzig-27"><a href="#cite_ref-Herzig_27-0">↑</a> S. Herzig, H. Mönig: Der Arzneistoff – Octreotid. In: <a href="Deutsche_Medizinische_Wochenschrift" title="Deutsche Medizinische Wochenschrift">Deutsche Medizinische Wochenschrift</a>. Band 120, Nr. 30, 1995, S. 1051–1052.

</li>

<li id="cite_note-Matharu-28">↑ <a href="#cite_ref-Matharu_28-0">a</a> <a href="#cite_ref-Matharu_28-1">b</a> M. S. Matharu, M. J. Levy, K. Meera, J. Goadsby: Subcutaneous Octreotide in Cluster Headache: Randomized Placebo-Controlled Double-Blind Crossover Study. In: <a href="Annals_of_Neurology" title="Annals of Neurology">Annals of Neurology</a>. Band 56, Nr. 4, 2004, S. 488–494. <a href="https://doi.org/10.1002/ana.20210" class="extiw external" title="doi:10.1002/ana.20210">doi:10.1002/ana.20210</a>.

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